El Nobel de Química premia un hallazgo clave del ciclo celular
Israel obtiene por primera vez en su historia el galardón científico
Los organismos vivos están constantemente sintetizando proteínas, pero también tienen que degradarlas, en un ciclo frenético de producción y destrucción que, si funciona mal, puede producir enfermedades graves. Aaron Ciechanover, Avram Hershko (ambos de Israel) e Irwin Rose (EE UU) descubrieron en los años ochenta el mecanismo celular esencial de la degradación de proteínas, y ahora comparten por ello el Nobel de Química.
¿De los cientos de miles de proteínas que tiene una célula humana, cuáles hay que ir degradando en cada momento? Las que llevan una etiqueta molecular específica. Así marcadas son reconocidas por las trituradoras de basura celulares (proteosomas), encargadas de degradarlas. Pero antes se retira la etiqueta (ubicuitina) que se vuelve a usar para marcar otra proteína camino del basurero. El proceso es esencial en el ciclo celular y el mecanismo del etiquetado con la ubicuitina es el hallazgo clave, a cargo de Ciechanover, Hershko y Rose, que el comité Nobel ha considerado este año merecedor del máximo galardón de la ciencia.
Los dos investigadores israelíes (Hershko nació en Hungría y se trasladó con su familia a Israel en 1950), ambos del Instituto de Tecnología de Haifa, y su colega estadounidense Rose (Universidad de California en Irving) recibirán el próximo 10 de diciembre en Estocolmo las medallas y diplomas correspondientes, así como 1,1 millones de euros de premio (a dividir a partes iguales entre los tres).
Ciechanover tiene 57 años, Hershko, 67 y Rose 78. Los tres trabajaron juntos en los años ochenta en el Fox Chase Cancer Center, de Filadelfia, durante períodos sabáticos de los dos científicos de Israel.
Los organismos "no somos un edificio que permanece estático, sino que estamos constantemente sustituyendo nuestras proteínas, sintetizándolas y destruyéndolas", explicó ayer Ciechanover, que estaba encantado con la distinción, informa Reuters. "Nosotros descubrimos los procesos por los que el organismo ejerce el control de calidad". Aproximadamente el 30% de las nuevas proteínas sintetizadas en una célula es degradado mediante el proceso de las proteasomas dado que no superan el riguroso control de calidad celular.
Bajo salarios
Acerca del premio Nobel, Ciechanover dijo que era una inyección de dinero bienvenida para los investigadores mal pagados de Israel, así como un honor para la ciencia israelí. "Nunca he pensado en el dinero, aunque tenemos unos salarios muy bajos", dijo. "Es más el honor para Israel, el que pueda conseguirlo un país pequeño, que para mí mismo".
"Gracias al trabajo de los tres premiados, ahora es posible comprender a nivel molecular cómo la célula controla unos procesos esenciales rompiendo ciertas proteínas y no otras", explicó ayer la Real Academia de Ciencias Sueca. "La división celular, la reparación del ADN, el control de calidad de la producción de nuevas proteínas y partes importantes del sistema inmunológico son ejemplo de procesos gobernados por la degradación mediada por la ubicuitina. Cuando la degradación no funciona correctamente, el organismo enferma; el cáncer cervical y la fibrosis quística son dos ejemplos".
Pero el sistema de degradación de la ubicuitina no sólo actúa en células animales, también las plantas lo utilizan para funciones esenciales, como eliminar el propio polen y evitar así la tendencia a la peligrosa pérdida de diversidad genética.
Este Nobel de 2004 es el primero científico que obtienen ciudadanos de Israel. Sin embargo, Rose se suma a la ya larga lista de galardonados estadounidenses con el Nobel de Química, 55 en total, de 151 laureados desde que se crearon estos premios en 1901.
'Beso de la muerte'
La destrucción de proteínas en la célula no es indiscriminada. Precisamente es la molécula que etiqueta las proteínas que deben ser degradadas en cada momento (un polipéptido denominado ubicuitina), la que permite cumplir esa destrucción con alta especificidad en un proceso muy regulado. De hecho, las estructuras con forma de barril denominadas proteasomas (hay unas 30.000 en cada célula) que se encargan de trocear y eliminar las proteínas no serían capaces de hacer la selección e identificarlas sin la reacción de esa marca molecular, o beso de la muerte, como llama la Academia de Cencias Sueca a la ubicuitina, en un comunicado sobre el descubrimiento premiado. Una vez conducida la proteína condenada al basurero la etiqueta queda libre para ser reutilizada en otra. Mientras tanto, la proteína entra por un extremo del barril (mediante un sistema de reconocimiento similar a una llave y una cerradura) y allí es cortada en fragmentos que salen por el otro extremo.
La ubicuitina fue aislada en 1975 y se encontró en muchos tejidos y organismos diferentes (lo que explica el nombre) pero su función no se conoció hasta el trabajo de Ciechanover, Hershko y Rose, dado a conocer en 1980. Desde entonces se ha investigado y avanzado mucho en este mecanismo celular.
La destrucción controlada no sólo es esencial para la degradación de proteínas incorrectas en la célula sino que interviene también en el control del ciclo celular, la replicación del ADN y la estructura cromosómica.
La ubicuitina se ha convertido en objetivo de medicamentos para luchar contra varias enfermedades con diferentes enfoques terapéuticos. Por ejemplo, el mecanismo de destrucción orquestado por esta etiqueta molecular puede ser blanco de fármacos que eviten la degradación de determinadas proteínas, pero también se puede aprovechar este sistema para destruir proteínas indeseadas.
La academia sueca recuerda que incluso ya se han hecho los ensayos clínicos de un inhibidor de la proteasoma, el Velcade, contra el mieloma múltiple.
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