La forma de una proteína del sida explica el fracaso de las vacunas

La capacidad de cambio de aspecto que tiene una proteína presente en la superficie del virus del sida explica el fracaso de las vacunas basadas en esta sustancia, las más desarrolladas hasta el momento contra el síndrome, según científicos estadounidenses, que han logrado desentrañar la estructura de esta proteína, la gp120. Una vez más, el virus del sida ha demostrado su capacidad de cambio, que le hace engañar fácilmente al sistema inmunológico, pero la estructura proteica ahora descubierta puede indicar nuevas vías para vacunas y medicamentos, aseguran los investigadores.La gp120 es un elemento clave porque es el que utiliza el virus para engancharse a las células que ataca e invade, a través de los receptores CD4 y otros, y por eso se habían centrado en él las esperanzas de vacuna. Sin embargo, se había visto que la proteína en sí misma era reconocida por el sistema inmunológico, ya que se producían anticuerpos, pero que el virus entero no es reconocido como invasor. "Hemos descubierto que una gran parte de la superficie de la gp120 está protegida por un denso ejército de carbohidratos y por una asombrosa capacidad de cambio", ha indicado Joseph Sodroski, del Instituto Dana Farber de la universidad de Harvard, uno de los investigadores.

Anclaje

El descubrimiento, sobre el que se publican artículos en las revistas Nature y Science esta semana, muestra que la gp120 utiliza lazos moleculares para enmascarar sus elementos de anclaje hasta el último segundo. También tiene una capa de moléculas de azúcar que actúan como un escudo contra los anticuerpos y cambia de forma para engancharse al CD4 primero y a otro receptor después.La estructura también muestra, sin embargo, algunos puntos débiles que podrían servir para diseñar una versión de la gp120 que estimule mejor que la natural la respuesta inmunológica. "Ahora tenemos objetivos específicos sobre los que enfocar el desarrollo de los nuevos medicamentos y vacunas", afirma Anthony Fauci, director del Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas y Alergias de EE UU.

Sodroski ha indicado que, a la vista de la estructura cristalina ahora descubierta, no es extraño que no funcionen las vacunas basadas en esta proteína que se encuentran ya en ensayos clínicos. El equipo de científicos de la universidad de Harvard y de Columbia tardó cinco años en conseguir que la proteína formara una estructura cristalina, enganchada a un CD4 y a parte de un anticuerpo, que pudiera ser objeto de una cristalografía por rayos X, la única forma de ver su estructura. "Es fácil construir cristales con moléculas de aspecto uniforme, pero la gp120 tiene cantidad de carbohidratos en la superficie, que probablemente se estén moviendo continuamente y ha resultado terriblemente difícil", ha explicado Sobroski.