Movimientos y transformaciones

Una de las 46 líneas del sincrótron europeo (ESRF) está dedicada a la cinética de las proteínas y de las moléculas pequeñas. Michael Wulff es el responsable de esta línea, y explica que para estudiar las proteínas en movimiento hace falta que puedan ser cristalizadas, lo que no sucede con todas, de forma que se puedan reunir en cantidad. Aislar una sola molécula en un haz de rayos X muy intenso es por ahora un sueño porque las fuentes actuales de radiación no son lo suficientemente brillantes. Tendrían que ser un millón de veces más intensas. Al cristalizar, la función biológica se conserva en muchas proteínas, explica Wulff. Es el caso de la mioglobina, que su equipo ha estudiado mucho, una proteína compuesta por 1432 átomos (además de los de hidrógeno) presente en las células musculares, a las que proporciona oxígeno. El átomo clave es un átomo de hierro presente en el centro de la molécula y muy activo en las reacciones bioquímicas.

Las imágenes se hacen de forma ultrarrapida, con un flash láser muy corto, (del orden de 100 femtosegundos -milmillonésimas de millonésimas de segundo-) que corta el enlace químico entre el hierro y el monóxido de carbono. Luego se ilumina la proteína con impulsos de rayos X muy cortos, de una duración de entre 50 y 200 picosegundos (millonésimas de millonésimas de segundos) y se ve lo que pasa. Wulff señala que actualmente están estudiando la hemoglobina y que en unos pocos años se ha pasado de un conocimiento global de la estructura de las proteínas (vital para conocer su función) a una comprensión detallada de sus perturbaciones. El conocimiento de los mecanismos de transporta de oxígeno en la mioglobina y la hemoglobina podría servir para mejorar las propiedades de la sangre artificial.