Baile de proteínas

La concesión del Premio Nobel de Medicina hace justicia a los pioneros de un campo que ha revolucionado nuestra forma de entender el funcionamiento y la regulación de las células y de los organismos.La fosforilación de proteínas consiste en la unión de un grupo fosfato a diferentes tipos de aminoácidos (fundamentalmente treonina, serina o tirosina). La introducción de una carga negativa extra en la proteína (el grupo fosfato) puede inhibir o favorecer la interacción de la proteína fosforilada con otras proteínas o bien puede producir un cambio conformacional en la proteína fosforilada, cuyo resúltado es un cambio en sus propiedades enzimáticas. La fosforilación de proteínas es llevada a cabo por unas pro teínas denominadas quinasas. En la mayor parte de los casos es reversible y el fosfato es eliminado por otras proteínas denominadas fosfatasas.

El balance adecuado entre la actividad quinasa y la actividad fosfatasa determina un ajuste muy fino de la funcionalidad de la proteína fosforilada. La fosforilación reversible está implicada en la regulación de la mayor parte de los procesos celulares, incluyendo la división celular, diferenciación y transmisión de señales. Por ejemplo, se sabe que gran parte de los llamados oncogenes (genes normales que por mutación expresan proteínas alteradas que pueden producir tumores solos o en combinación con otros oncogenes) son o bien quinasas o bien proteínas que regulan a estas quinasas.

El estudio de los mecanismos de regulación de las quinasas y fosfatasas, así como de los efectos que producen en sus proteínas substratos, es uno de los campos más interesantes en biología, y en el cual un gran número de compañías farmacéuticas están interesadas por sus posibles aplicaciones terapéuticas en multitud de trastornos fisiológicos (metabolismo, cáncer, pérdida de memoria, problemas inmunológicos...)