Imágenes cristalográficas en sincrotrones
En otros tiempos, los científicos se contentaban con poder fotografiar las moléculas. Ahora quieren hacer películas de las moléculas en acción. Para que funcione la película molecular, el tiempo de exposición tiene que ser corto: de otra forma, el movimiento se reduce a una mancha. En las películas, una velocidad de 24 imágenes por segundo es suficientemente rápida para producir una imagen bastante clara en cada fotograma. Pero moléculas como las proteínas se mueven mucho más rápido.
Las proteínas normalmente desempeñan sus tareas en el rango de las millonésimas, incluso milmillonésimas...
En otros tiempos, los científicos se contentaban con poder fotografiar las moléculas. Ahora quieren hacer películas de las moléculas en acción. Para que funcione la película molecular, el tiempo de exposición tiene que ser corto: de otra forma, el movimiento se reduce a una mancha. En las películas, una velocidad de 24 imágenes por segundo es suficientemente rápida para producir una imagen bastante clara en cada fotograma. Pero moléculas como las proteínas se mueven mucho más rápido.
Las proteínas normalmente desempeñan sus tareas en el rango de las millonésimas, incluso milmillonésimas de segundo (unos cuantos milisegundos o nanosegundos). Hacer una 'cámara para moléculas' con una velocidad de obturación mucho más rápida que esta constituye un reto tecnológico tremendo.
Es mucho más difícil porque las proteínas se fotografían con rayos X, no con luz visible. La longitud de onda de la luz visible es demasiado grande para lo pequeñas que son las proteínas. Es preciso utilizar radiación de menor longitud de onda, como los rayos X. Al contrario que en la fotografía normal, una imagen de rayos X de una molécula de proteína no muestra su aspecto real.
Difracción
Los rayos X rebotan en la estructura cristalina regular de las proteínas. Los rayos reflejados interfieren unos con otros para producir una serie de manchas o anillos: un patrón de difracción. Mediante el análisis matemático de las posiciones y de la luminosidad de estas manchas, los científicos pueden inferir el aspecto de las proteínas. Esta técnica se conoce como cristalografía por rayos X y permitió en los años 50 descubrir la estructura de doble hélice del ADN.
Observando los movimientos de las proteínas -viendo cómo cambian de forma mientras realizan la tarea química que tienen asignada- los científicos pueden discernir cómo funcionan. Esto podría, por ejemplo, indicar nuevas formas de obstruir las proteínas dañinas, como las pertenecientes a bacterias patógenas. Podría ayudar también a comprender en qué fallan nuestras propias proteínas.
Esta técnica necesita impulsos de rayos X muy cortos y haces de rayos X muy brillantes. Los científicos están aprovechando la radiación sincrotrón, la producida en los llamados sincrotones de última generación, como el ESRF en Grenoble. Estas instalaciones han revolucionado la cristalografía por rayos X, especialmente para las proteínas.